Proteáza

(přesměrováno z Peptidáza)

Proteáza (též proteináza či peptidáza)[1] jsou enzymy, které patří do třídy hydroláz a štěpí bílkoviny (proteiny)[2] na menší bílkoviny, peptidy nebo jednotlivé aminokyseliny. Hydrolyzují peptidické vazby aminokyselin, pomocí kterých aminokyseliny drží v peptidickém řetězci bílkovin. Je známo celkem 6 různých skupin proteáz. Proteázy lze nalézt ve všech formách života.

Trypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšuje reakční rychlost proteolýzy. Při této reakci se rozkládají proteiny na menší polypeptidy nebo jednotlivé aminokyseliny a zároveň dochází k tvorbě nových proteinových produktů. Proteázy se podílejí na mnoha biologických funkcích - trávení bílkovin z potravy, katabolismu bílkovin (rozpad nepotřebných nebo poškozených bílkovin) a na buněčné signalizaci.

Chymotrypsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu ve dvanáctníku

Proteázy patří z hlediska vývoje druhů organismů mezi velmi staré bílkoviny, které se vyvinuly už u primitivních organismů (archebakterií). Svědčí o tom fakt, že jejich proteolytický aparát je podobný proteazomům vyšších buněk. To, že proteázy vznikly v průběhu evoluce tak brzo a přetrvaly do naší doby, je rozhodně důkazem o jejich mimořádném fyziologickém významu.

Klasifikace proteázEditovat

Skupiny podle místa štěpení bílkovinyEditovat

Podle místa štěpení bílkovin se dělí na endoproteázy, které hrají nejvýznamnější úlohu při ovlivňování chemických reakcí uvnitř organismu, a na méně četné exoproteázy:

 
Pepsin - proteáza rozkládající bílkovinnou stravu v žaludku
  • Endoproteázy štěpí bílkoviny uvnitř peptidického řetězce a narušují jeho terciární strukturu (například trypsin, chymotrypsin, pepsin)
  • Exoproteázy odštěpují aminokyseliny od terminálních konců bílkovin (například karboxypeptidáza)

Skupiny podle katalytických skupinEditovat

 
Renin - proteáza podílející se na vylučování vody a iontů v ledvinách

Endoproteázy se dělí podle katalytických skupin přítomných v místě působení proteázy na bílkovinu na šest skupin:

  1. Cysteinové proteázy: katepsiny, calpainy, papain, cathepsin-Z-like proteáza
  2. Serinové proteázy: chymotrypsin, trypsin, elastáza, trombin
  3. Treoninové proteázy
  4. Metaloproteázy
  5. Glutamátové proteázy
  6. Aspartátové proteázy: pepsin, chymosin, renin, katepsin D

Skupiny podle optimálního pHEditovat

Alternativně mohou být proteázy klasifikovány podle optimálního pH, při kterém jsou aktivní:

  • Alkalické proteázy (nebo bazické proteázy) - jsou aktivní při pH větším než 7
  • Kyselé proteázy - jsou aktivní při pH menším než 7
  • Neutrální proteázy - jsou aktivní při pH rovném 7

Katalýza proteázEditovat

Proteázy jsou vlastně katalyzátory, které zvyšují reakční rychlost proteolýzy. Katalýzy je dosaženo jedním ze dvou mechanismů:

  • Proteázy aktivují molekulu vody, která provádí nukleofilní útok na peptidovou vazbu, aby ji hydrolyzovala (aspartátové, glutamové a metaloproteázy).
  • Proteázy používají nukleofilní zbytek, který provádí nukleofilní útok. Nukleofilní zbytek kovalentně spojuje proteázu s bílkovinou a uvolňuje první polovinu produktu. Tento kovalentní meziprodukt acyl-enzymu je pak hydrolyzován aktivovanou vodou, aby dokončil katalýzu uvolněním druhé poloviny produktu a regenerací volného enzymu (serinové, threoninové a cysteinové proteázy).

Funkce proteázEditovat

Hlavní funkcí proteáz v organismu je štěpit bílkoviny. Při této reakci hydrolyzují peptidické vazby mezi aminokyselinami, které tvoří bílkovinu. Tato reakce má velký význam pro celou řadu relativně nesouvisejících procesů v organismech, které je schopna ovlivňovat.

K nejdůležitějším funkcím patří účast při zánětech, katabolismu (rozpad starých bílkovin) a apoptóze (programová buněčná smrt), tedy při mechanismech sloužících k eliminaci nepotřebných či poškozených buněk. Proteázy kontrolují koagulaci (srážlivost), některé neurofyziologické pochody, trávení bílkovinné potravy, ale i spojení spermie s vajíčkem.

Výskyt proteázEditovat

Proteázy jsou všudypřítomné, neboť se nacházejí ve všech tkáních a buňkách všech organismů. Rozlišují se podle místa působení na intracelulární a extracelulární.

Intracelulární proteázy provádějí širokou škálu úkolů v buňkách a regulují tak obsah bílkovin v buňce. Pokud již bílkoviny nejsou potřebné nebo jsou poškozené, jsou rozkládány proteázami v lyzozomech.

Extracelulárně vylučované proteázy se nacházejí hlavně v zažívacím traktu, kde katalyzují hydrolytické štěpení potravy. Nacházejí se však také v jiných extracelulárních tekutinách, kde plní vysoce specifické úkoly, jako jsou proteázy systému koagulace krve, komplementového nebo fibrinolytického systému.

Proteázy jako lékEditovat

Proteázy se uplatňují při léčbě metabolického syndromu, který souvisí s koagulačním a zánětlivým stavem organismu. Pozitivní terapeutický vliv perorálně podávaných proteáz na zánět je znám již od poloviny 20. století a dále se zkoumá. Některé proteázy se tak používají při zánětlivých onemocněních nebo při hojení ran.

Proteázy a další enzymy mohou být také v detergentech, aby zvýšily jejich účinnost při rozkladu znečisťujících látek.

LiteraturaEditovat

  1. BARRETT, Alan J; WOESSNER, J. Fred; RAWLINGS, Neil D. Handbook of Proteolytic Enzymes. [s.l.]: Elsevier, 2004. Dostupné online. 
  2. KODÍČEK, M. proteasy. From Biochemické pojmy : výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-09-22]. Dostupné online.

ReferenceEditovat

V tomto článku byly použity překlady textů z článků Protease na anglické Wikipedii a Peptidasen na německé Wikipedii.

Externí odkazyEditovat