Otevřít hlavní menu

Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytuje v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě.

trypsin
Schéma krystalografické struktury trypsinu

Schéma krystalografické struktury trypsinu

Obecné
Systematický název
Identifikace
Registrační číslo CAS
Vlastnosti
Molární hmotnost
Není-li uvedeno jinak, jsou použity
jednotky SI a STP (25 °C, 100 kPa).
Některá data mohou pocházet z datové položky.

Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym trypsinogen. Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky enterokinázou[1] a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Oproti pepsinu, jehož aktivita je nejvyšší v silně kyselém prostředí žaludku, katalyzuje trypsin proteolytické (rozkladné) reakce v mírně zásaditém prostředí, které je typické právě pro dvanáctník.[2] Trypsin se od pepsinu liší také větší specifitou – neštěpí bílkoviny v náhodných místech, ale pouze na karboxylovém konci aminokyselin lysinu a argininu, pokud po nich nenásleduje prolin.

VyužitíEditovat

Izolovaný trypsin se využívá např. v cytogenetice, kde se nechává působit na chromozomy.

Další využití má trypsin v proteomice, kde se používá k specifickému naštěpení proteinů na peptidy před určováním pomocí hmotnostního spektrometru.

ReferenceEditovat

  1. ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN. A Dictionary of Genetics, Seventh Edition. [s.l.]: Oxford University Press, 2006. 
  2. KODÍČEK, M. trypsin. From Biochemické pojmy: výkladový slovník [online]. Praha: VŠCHT Praha, 2007 [cit. 2008-08-29]. Available from:[1]