Trypsin
Trypsin je trávicí enzym, který se vyskytuje v dvanáctníku. Podobně jako pepsin štěpí peptidické vazby bílkovin obsažených v potravě.
| trypsin | |
|---|---|
Schéma krystalografické struktury trypsinu | |
| Obecné | |
| Systematický název | |
| Identifikace | |
| Registrační číslo CAS | 9002-07-7 |
| Vlastnosti | |
| Molární hmotnost | |
| Není-li uvedeno jinak, jsou použity jednotky SI a STP (25 °C, 100 kPa). | |
| Některá data mohou pocházet z datové položky. | |
Trypsin patří mezi hydrolázy, konkrétně proteázy. Vzniká ve slinivce břišní jako proenzym trypsinogen. Ten je pak v dvanáctníku aktivován enzymaticky enterokinázou[1] a také působením dříve vzniklých molekul trypsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Oproti pepsinu, jehož aktivita je nejvyšší v silně kyselém prostředí žaludku, katalyzuje trypsin proteolytické (rozkladné) reakce v mírně zásaditém prostředí, které je typické právě pro dvanáctník.[2] Trypsin se od pepsinu liší také větší specifitou – neštěpí bílkoviny v náhodných místech, ale pouze na karboxylovém konci aminokyselin lysinu a argininu, pokud po nich nenásleduje prolin.
VyužitíEditovat
Izolovaný trypsin se využívá např. v cytogenetice, kde se nechává působit na chromozomy.
Další využití má trypsin v proteomice, kde se používá k specifickému naštěpení proteinů na peptidy před určováním pomocí hmotnostního spektrometru.
