Aktin
Aktin je globulární strukturní protein, který polymeruje v dlouhá vlákna zvaná mikrofilamenta (F-aktin). Mikrofilamenta tvoří součást cytoskeletu buňky, determinují její tvar, poskytují jí oporu, jsou strukturní podpěrou mikroklků nebo stereocilií a umožňují pohyby uvnitř buňky i pohyb buňky samotné tvorbou panožek; také zpevňují některé mezibuněčné spoje a při dělení umožňují zaškrcení a oddělení dceřiných buněk. Ve svalových buňkách hrají esenciální úlohu jako součást tenkých filament myofibril.
Aktin je jedna z nejhojnějších intracelulárních bílkovin eukaryotických buněk (aktin tvoří kolem 5 % celkových buněčných proteinů) a její struktura je vysoce konzervativní, aktin izolovaný z kvasinky a γ-aktin člověka se shodují ve více než 90 % aminokyselin.
G- a F-aktin
editovatAktin je polypeptid tvořený 375 aminokyselinami, o celkové molekulové hmotnosti asi 43 kDa. G-aktin, nepolymerizovaná molekula, je globulární, obsahuje N-methylhistidinové zbytky a uprostřed molekuly má jedno vazebné místo pro ATP či ADP. V přítomnosti hořčíku a chloridu draselného spontánně polymerizuje a vytváří dvoušroubovici F-aktinu, aktinové mikrofilamentum. Tloušťka jednoho vlákna je asi 7 nm, jsou tedy nejtenčí ze tří hlavních složek cytoskeletu, vlákna ale mohou být dlouhá až několik μm.
Stejně jako mikrotubuly jsou i mikrofilamenta polarizována, mají svůj +konec, kde polymerace probíhá rychleji, a -konec, kde vlákno roste pomaleji. Filamenta na svém +konci přirůstají asi 10x rychleji, než na -konci. Tvorba a rozklad mikrofilament je dynamický proces, který je řízen asociovanými proteiny.
Isoformy
editovat| izoforma aktinu | struktury, ve kterých se nachází |
|---|---|
| α-aktin 1 | myofibrily svalových buněk |
| α-aktin 2 | myofibrily svalových buněk |
| α-aktin 3 | myofibrily svalových buněk |
| β-aktin | cytoskelet, buněčné jádro |
| γ-aktin 1 | stereocilie sluchových buněk, zonulae adherentes aj. |
| γ-aktin 2 | myofibrily svalových buněk |
U jednoduchých eukaryot je tvorba aktinu kódována jediným genem, u vyšších se pak tvoří geny pro jednotlivé izoformy. Konzervativní struktura aktinu se projevuje i na genetickém kódu, gen kvasinky Saccharomyces cerevisiae má 80,2% párů bází společných s genem člověka.
V buňkách obratlovců bylo nalezeno šest isoforem aktinu, které jsou rozdělené do tří skupin (alfa, beta a gama) podle jejich izoelektrického bodu. Jednotlivé typy aktinu se liší v několika aminokyselinách, ale mohou existovat v jediné buňce a pravděpodobně i polymerují v jednou mikrofilamentu. β-aktin je nejvíce rozšířeným aktinem ve většině buněk.
U prokaryotních organismů byl objeven analog aktinu, který podobně jako eukaryotní aktin tvoří vlákna cytoskeletu.
Proteiny asociované s aktinem
editovatByla popsána celá řada proteinů asociovaných s aktinem. Patří mezi ně:[1]
- Profilin – váže se na G-aktin a stimuluje výměnu ADP za ATP, načež se komplex s vysokou afinitou váže na +konec aktinových mikrofilament
- Kofilin – váže se na F-aktin na podjednotky obsahující GDP a destabilizuje jej
- Thymosin-β4 – váže se na G-aktin s navázaným ATP a brání jeho polymeraci do aktinových mikrofilament
- CapZ – váže se na +konce mikrofilament a brání dalšímu prodlužování
- Tropomodulin – váže se na -konce mikrofilament a snižuje dynamiku (brání zkracování i prodlužování)
- Formin – vytváří nová nukleační jádra pro nevětvený F-aktin
- Arp2/3 komplex (Arp proteiny) – vytváří nukleační jádra podél vláken F-aktinu a indukují větvení F-aktinu
- Cross-linkovací vazebné proteiny (fimbrin, α-aktinin, spektrin, filamin, dystrofin) – spojují F-aktinová vlákna do složitějších trojrozměrných struktur
- Myosin – motorové proteiny, které se vážou na F-aktin a za spotřeby ATP se po něm pohybují jako po kolejnicích
Kromě toho vzniklo velké množství specializovaných aktin-vazebných proteinů, které se podílí na organizaci svalového vlákna živočichů (titin, nebulin, tropomyosin, atd).
Odkazy
editovatReference
editovat- ↑ Molecular cell biology. 6. vyd. New York: W.H. Freeman, 2000. 1 volume (various pagings) s. Dostupné online. ISBN 0716776014. OCLC 83758878
Literatura
editovat- NEČAS O. a kol. Obecná biologie. 3. vyd. Praha: H & H, 2003, 555 s. ISBN 80-86022-46-3.
- MURRAY, Robert K., et al. Harperova biochemie. Z angl. 23. vyd. přel. Lenka Fialová et. al. 4. vyd. v ČR. Praha: H & H, 2002. ix, 872 s. ISBN 80-7319-013-3.
