Verze z 15. 9. 2021, 11:02 editovat Naďa Čel (diskuse \| příspěvky) Prověření uživatelé 2 547 editací m Drobné opravy značka: editace z Vizuálního editoru ← Přejít na předchozí porovnání		Verze z 17. 9. 2021, 16:07 editovat zrušit editaci Naďa Čel (diskuse \| příspěvky) Prověření uživatelé 2 547 editací m Drobné opravy značka: editace z Vizuálního editoru Přejít na další porovnání →
Řádek 7: == Vznik peptidové vazby == Karboxylová skupina první aminokyseliny reaguje svým C-koncem s aminoskupinou druhé aminokyseliny na jejím N-konci~~. R jsou uhlovodíkové řetězce aminokyselin na páteři vzniklého peptidů~~. Karboxylová skupina -COOH poskytuje -OH skupinu a aminoskupina NH<sub>2</sub> poskytuje H. Vzniká tak peptid a voda. R jsou uhlovodíkové řetězce aminokyselin, které po reakci zůstávají na páteři peptidového řetězce a jsou určující pro jeho vlastnosti. [[Soubor:AminoacidCondensation.svg\|vlevo\|náhled\|673x673pixelů\|Vznik peptidové vazby mezi dvěma aminokyselinami. Peptidová vazba vyznačena červeně, vyloučená voda modře.]] Řádek 23: I když je běžnou zvyklostí znázorňovat peptidovou vazbu ve vzorcích jako jednoduchou vazbu, ve skutečnosti dochází vlivem rozdílných elektronegativit prvků účastnících se tvorby peptidové vazby k elektronovým posunům a následným přesmykům. Díky tomu má vazba mezi uhlíkem a dusíkem částečný charakter dvojné vazby a tato skutečnost zabraňuje volné otáčivosti kolem této vazby. Rigidita peptidové vazby má mimořádný význam pro prostorové uspořádávání vznikajících peptidů a bílkovin a je základem jejich biologické účinnosti.▼ ▲I když je běžnou zvyklostí znázorňovat peptidovou vazbu ve vzorcích jako jednoduchou vazbu, ve skutečnosti dochází vlivem rozdílných elektronegativit prvků účastnících se tvorby peptidové vazby k elektronovým posunům ~~a následným přesmykům~~. Díky tomu má vazba mezi uhlíkem a dusíkem částečný charakter dvojné vazby a tato skutečnost zabraňuje volné otáčivosti kolem této vazby. ~~Rigidita~~Tato vlastnost peptidové vazby má mimořádný význam pro prostorové uspořádávání vznikajících peptidů a bílkovin. ~~a je~~Je základem jejich biologické účinnosti. == Oligopeptidy a polypeptidy == Dvě spojené aminokyseliny se nazývají dipeptid. Tento dipeptid má na svých koncích opět skupiny -COOH a -NN<sub>2</sub>, které jsou spolu schopné reagovat za vzniku další peptidové vazby. Vícenásobnou kondenzací mohou tak být spojeny další aminokyseliny ~~peptidovou vazbou~~. Mohou vznikat tripeptidy (3), tetrapeptidy (4), pentapeptidy (5), hexapeptidy (6), heptapeptidy (7), oktapeptidy (8), nonapeptidy (9) atd. Tyto peptidy se nazývají oligopeptidy. ~~Nad~~Polypeptidy obsahují nad 10 aminokyselin, Bílkoviny obsahují ~~polypeptidy,~~ nad 100 aminokyselin ~~obsahují~~a ~~bílkoviny.~~jejich ~~Sekvence aminokyselin~~sekvence v polypeptidovém řetězci tvoří primární strukturu bílkovin. == Pořadí aminokyselin == Řádek 34 ⟶ 37: * Tři aminokyseliny A a B a C mohou vytvořit 6 různých sloučenin: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB,CBA * Čtyři aminokyseliny vytvoří 4 . 3 . 2 . 1 = 24 sloučenin * Pět aminokyseliny vytvoří 5 . 4 . 3 . 2 . 1 = 120 sloučenin, atd. == Základní aminokyseliny v živých organismech ==

Peptidová vazba: Porovnání verzí