Fosforylace: Porovnání verzí
Smazaný obsah Přidaný obsah
m Robot: přidáno {{Autoritní data}}; kosmetické úpravy |
→Funkce: Upřesnění značky: editace z mobilu editace z mobilního webu |
||
Řádek 10:
Reverzibilní fosforylace proteinů je důležitý regulační mechanismus, který se vyskytuje u [[prokaryota|prokaryotických]] i [[eukaryota|eukaryotických organismů]].<ref name="Cozzon_1988">{{cite journal | author = Cozzone AJ | title = Protein phosphorylation in prokaryotes | journal = Annu. Rev. Microbiol. | volume = 42 | issue = | pages = 97–125 | year = 1988 | pmid = 2849375 | doi = 10.1146/annurev.mi.42.100188.000525 | url =}}</ref><ref name="Stock_1989">{{cite journal | title = Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria | journal = Microbiol. Rev. | volume = 53 | issue = 4 | pages = 450–90 | year = 1989 | month = December | pmid = 2556636 | pmc = 372749 | doi = | url = | author1 = Stock JB | author2 = Ninfa AJ | author3 = Stock AM | author-separator = ,}}</ref><ref name="pmid9662515">{{cite journal | title = The Two-Component System . Regulation of Diverse Signaling Pathways in Prokaryotes and Eukaryotes | journal = Plant Physiol. | volume = 117 | issue = 3 | pages = 723–31 | year = 1998 | month = July | pmid = 9662515 | pmc = 1539182 | doi = 10.1104/PPSOE.117.3.723| url = | author1 = Chang C | author2 = Stewart RC | author-separator = ,}}</ref><ref name="pmid9646865">{{cite journal | title = The structure and mechanism of protein phosphatases: insights into catalysis and regulation | journal = Annu Rev Biophys Biomol Struct | volume = 27 | issue = | pages = 133–64 | year = 1998 | pmid = 9646865 | doi = 10.1146/annurev.biophys.27.1.133 | url = | author1 = Barford D | author2 = Das AK | author3 = Egloff MP | author-separator = ,}}</ref>
[[Kináza|Kinázy]] fosforylují bílkoviny a fosfatázy bílkoviny defosforylují. Mnohé enzymy a [[receptor]]y jsou ve stavu "zapnutý" nebo "vypnutý" prostřednictvím fosforylace a defosforylace. Reverzibilní fosforylace vede ke konformačním změnám struktury mnohých [[enzym]]ů a [[receptor]]ů, které způsobují aktivaci nebo deaktivaci. Fosforylace se v eukaryotických proteinech obvykle vyskytuje na [[aminokyselina|aminokyselinách]] [[serin]], [[threonin]], [[tyrosin]] a [[histidin|histidinových zbytcích]]. Histidinová fosforylace eukaryotických proteinů je častější než fosforylace na [[tyrosin]]u. V prokaryotických bílkovinách dochází k fosforylaci zbytků aminokyselin serin, threonin, tyrosin, histidin, [[arginin]] nebo [[lysin]].<ref name="Cozzon_1988" /><ref name="Stock_1989" /><ref name="Ciesla_2011">{{cite journal | title = Phosphorylation of basic amino acid residues in proteins: important but easily missed | journal = Acta Biochim Pol | volume = 58 | issue = 2 | pages = 137–47 | year = 2011 | pmid = 21623415 | author1 = Ciesla J | author2 = Fraczyk T | author3 = Rode W | author-separator = ,}}</ref><ref name="Ciesla_2011" /><ref name="Deutscher_2005">{{cite journal | title = Ser/Thr/Tyr protein phosphorylation in bacteria - for long time neglected, now well established | journal = J Mol Microbiol Biotechnol | volume = 9 | pages = 125–31 |year = 2005 | author1 = Deutscher J | author2 = Saier MH Jr | author-separator = , | doi = 10.1159/000089641 | pmid = 16415586 | issue = 3–4 | last2 = Saier}}</ref> Přidáním [[fosforečnany|fosfátových
Jeden takový příklad regulace je fosforylace [[p53]] tumor supresorových proteinů. Protein [[p53]] je silně regulován<ref name="pmid10022862">{{cite journal | title = Regulation of p53 Function and Stability by Phosphorylation | journal = Mol. Cell. Biol. | volume = 19 | issue = 3 | pages = 1751–8 | year = 1999 | month = March | pmid = 10022862 | pmc = 83968 | doi = | url = | author1 = Ashcroft M | author2 = Kubbutat MH | author3 = Vousden KH | author-separator = ,}}</ref> a obsahuje více než 18 různých míst fosforylace. Aktivace p53 může vést k zástavě [[buněčný cyklus|buněčného cyklu]], který může být obrácen a za určitých okolností může vést k [[Apoptóza|apoptotické buněčné smrti]].<ref name="pmid8791489">{{cite journal | title = p53 in signaling checkpoint arrest or apoptosis | journal = Curr. Opin. Genet. Dev. | volume = 6 | issue = 1 | pages = 12–8 | year = 1996 | month = February | pmid = 8791489 | doi = 10.1016/S0959-437X(96)90004-0| url = | author1 = Bates S | author2 = Vousden KH | author-separator = ,}}</ref> Tato aktivita se vyskytuje pouze v situacích, kdy jsou buňky poškozené, nebo je u zdravých jedinců narušená jejich [[fyziologie]]. Po deaktivačním signálu je protein znovu defosforylován a přestane fungovat. Aktivace fosforylací je mechanismus, který se vyskytuje v mnoha formách přenosu signálů, jako například způsob, jakým se světlo zpracovává ve světločivných buňkách sítnice.
| |||