John Kendrew: Porovnání verzí

Smazaný obsah Přidaný obsah
G3robot (diskuse | příspěvky)
m sjednocení infoboxů
mBez shrnutí editace
Řádek 32:
[[Soubor:KendrewMyoglobin.jpg|thumb|right|John Kendrew při vytváření modelu myoglobinu (laboratoře molekulární biologie v Cambridge)]]
V roce 1962 získal společně s [[Max Perutz|Maxem Perutzem]] [[Nobelova cena|Nobelovu cenu]] za [[chemie|chemii]] za určení prvních struktur atomů [[Bílkovina|protein]]ů za použití rentgenové [[krystalografie]]. Pracovali v místech, kde se nyní nacházejí MRC laboratoře molekulární [[biologie]] v [[Cambridge]]. Kendrew určil [[struktura|strukturu]] [[Bílkovina|protein]]u [[myoglobin]]u, který váže [[kyslík]] ve [[sval]]ových [[buňka|buňkách]].
V roce 1947 MRC souhlasila s vytvořením výzkumného oddělení pro studium molekulárních struktur biologických systémů. Původní studie probíhala na struktuře [[hemoglobin]]u u ovcí, ale s postupem práce a jakmile byly k dispozice dosažitelné zdroje, začal se Kendrew věnovat studiu [[myoglobin]]u, jehož [[molekula]] dosahuje jen čtvrtinu velikosti molekuly [[hemoglobin]]u. Počátečním zdrojem materiálu bylo koňské srdce, ale takto získané krystaly byly příliš malé pro rtg analýzu. Uvědomil si, že lepší vyhlídku by mohla nabízet tkáň zachovávající [[kyslík]] u savců, kteří se potápějí pod vodu a náhodou se mu podařilo získat velkou část [[velryba|velrybího]] masa z [[Peru]]. Velrybí [[myoglobin]] mu poskytl velké [[krystal]]y s čistými [[Rentgenové záření|rentgen]]ovými [[difrakce|difrakčními]] obrazci. Nicméně stále zůstával problém nepřekonán, až v roce 1953 Max Perutz objevil, že problematická fáze [[analýza|analýzy]] [[difrakce|difrakčních]] obrazců by mohla být vyřešena vícenásobným [[izomorfie|izomornímizomorfním]] nahrazením - porovnáním zákonitostí z několika krystalů; jednoho z nativního [[Bílkovina|protein]]u, a dalšího, který by byl naložen v roztoku těžkých kovů a měl [[Ion|iont]]y kovů dosazeny na různých, přesně stanovených pozicích. Poté byla v roce 1957 získána mapa [[elektron]]ů s hustotou rozlišení 6 [[angström]]ů (0.,6 nanometru ) a do roku 1959 mohl být vytvořen atomový model o rozlišení 2 angströmy (0.,2 nm).
 
== Pozdější kariéra ==
V roce 1963 se stal jedním ze zakladatelů ''European Molecular Biology Organization'' a také byl po mnoho let šéfredaktorem časopisu ''Journal of Molecular Biology''. Stal se členem ''American Society of Biological Chemists'', v roce 1967 čestným členem Mezinárodní akademie věd. V roce 1974 se mu podařilo přesvědčit vlády, aby založily ''European Molecular Biology Laboratory'' v [[Heidelberg]]u a stal se jejich prvním ředitelem. Od roku 1974 do roku 1979 byl kurátorem [[Britské muzeum|Britského muzea]], od roku 1974 do roku 1988 byl postupně generálním tajemníkem, poté viceprezidentem a nakonec prezidentem ''InterantionalInternational Council of Scientific Unions''.
Po jeho odchodu do důchodu z European Molecular Biology Laboratory se stal prezidentem St. John´s College na univerzitě v [[Oxford]]u a tento post zastával od roku 1981 do roku 1987. Jeho záznam v seznamu Who´s Who obsahuje desítky dalších důležitých národních a mezinárodních výborů, jejichž byl buď členem nebo jim předsedal.