Cytoplazmatická membrána: Porovnání verzí

Smazaný obsah Přidaný obsah
m napřímení 2 odkazů
G3robot (diskuse | příspěvky)
m uvozovky kolem identifikátoru reference, kosmetické úpravy za použití AWB
Řádek 1:
'''[[Cytoplazma]]tická [[membrána]]''' (''také '''plazmatická membrána''', '''plazmalema''''') je tenký [[semipermeabilita|semipermeabilní]] obal ohraničující vnitřek [[buňka|buňky]] od vnějšího prostředí a kontrolující pohyb látek do buňky a ven z buňky <ref>[http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/C/CellMembranes.html Kimball's Biology Pages], Cell Membranes</ref> <ref name="MBOC">{{cite book |author=Alberts B, Johnson A, Lewis J, ''et al.'' |title=Molecular Biology of the Cell |edition=4th |isbn=0-8153-3218-1 |year=2002 |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=mboc4.section.1864 |publisher=Garland Science |location=New York}}</ref>
Buněčná membrána je selektivně permeabilní pro ionty a organické [[molekula|molekuly]], a v zásadě chrání buňku před vnějšími vlivy. Skládá se z [[lipidová dvouvrstva|lipidové dvouvrstvy]] se zakotvenými proteiny. Buněčná membrána se podílí na různých buněčných procesech jako buněčná [[adheze]], výměna [[Ion|iontůion]] a buněčná signalizace, také slouží jako cílová struktura pro několik extrabuněčných struktur, včetně buněčné stěny, [[glykokalyx]]u a vnitřního buněčného [[cytoskelet]]u. Cytoplazmatická membrána může být uměle vytvořena.<ref name="JACS-20111229">{{cite journal |last1=Budin |first1=Itay|last2=Devaraj |first2=Neal K. |title=Membrane Assembly Driven by a Biomimetic Coupling Reaction|url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja2076873|journal=[[Journal of the American Chemical Society]] |date=December 29, 2011 |volume=134 (2) |pages=751–753 |doi=10.1021/ja2076873|accessdate=February 18, 2012}}</ref><ref name="SD-20120125">{{cite web |author=Staff |title=Chemists Synthesize Artificial Cell Membrane|url=http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120125132822.htm|date=January 25, 2012 |publisher=[[ScienceDaily]]|accessdate=February 18, 2012}}</ref><ref name="KZ-20120126">{{cite web |author=Staff|title=Chemists create artificial cell membrane|url=http://www.kurzweilai.net/chemists-create-artificial-cell-membrane|date=January 26, 2012 |publisher=[[Ray Kurzweil|kurzweilai.net]]|accessdate=February 18, 2012}}</ref>
 
== Funkce ==
Řádek 21:
váčku může fúzovat s plazmatickou membránou a vypudit obsah váčku do okolního media.
Tento proces se nazývá exocytoza. Exocytozu využívají různé buňky k odstranění zbytků
látek získaných endocytozou, k sekreci látek jako [[hormony]] a [[Enzym|enzymyenzym]]y, k transportu látek skrz
celulární barieru. Při procesu exocytozy vakuoly obsahující odpad z potravy nebo sekreční
vakuoly vypučené z [[Golgiho aparát]]u se nejdříve přemístí po cytoskeletu z vnitřní části buňky k povrchu. Membrána váčku se dostane do kontaktu s plazmatickou membránou. Lipidové molekuly z lipidové dvouvrstvy se přesunou, přeskupí se a dvě membrány navzájem fúzují.
Řádek 62:
 
=== Lipidy ===
Příklady hlavních membránových [[fosfolipid]]ů a [[glykolipid]]ů: [[fosfatidylcholin]] (PtdCho), [[fosfatidylethanolamin]] (PtdEtn), [[fosfatidylinositol]] (PtdIns ), [[fosfatidylserin]] (PtdIns). Cytoplazmatická membrána obsahuje tři třídy amfipatických lipidů: fosfolipidy, glykolipidy a cholesteroly. Množství jednotlivých typů lipidů závisí na druhu buňky, ale ve většině případů jsou nejhojněji zastoupeny fosfolipidy.<ref name="Lodish">{{cite book |title=Molecular Cell Biology |author=Lodish H, Berk A, Zipursky LS, ''et al.'' |edition=4th |year=2004 |isbn=0-7167-3136-3 |publisher=Scientific American Books |location=New York}}</ref> V [[erytrocyt|červených krvinkách]] tvoří 30 % plazmatické membrány lipidy.
 
Mastné řetězce fosfolipidů a glykolipidů obvykle obsahují sudý počet atomů uhlíku, typicky mezi 16 a 20 atomy uhlíku. Ty 16 a 18 uhlíkaté mastné kyseliny jsou nejčastější. Mastné kyseliny jsou buď nasycené nebo nenasycené s konfigurací dvojné vazby téměř vždy „cis“. Délka a stupeň nenasycenosti řetězců mastných kyselin má nesmírný vliv na fluiditu membrány.<ref name="flashbio">{{cite web |url=http://www.bio.davidson.edu/people/macampbell/111/memb-swf/membranes.swf |title=Membrane Structure|accessdate =2007-01-11 |publisher=Davidson College |year=2002 |author=Jesse Gray, Shana Groeschler, Tony Le, Zara Gonzalez |format=SWF}}</ref> Nenasycené
lipidy vytvářejí ohyby (klinks) a tak předcházejí společnému pevnému sbalení mastných kyselin, čímž se snižuje teplota tání (vzrůst fluidity) membrány. Schopnost organismu regulovat fluiditu buněčné membrány změnou složení lipidů se nazývá [[homeovisciósní adaptace]].
 
Celá membrána drží pohromadě pomocí nekovalentní interakce hydrofobních konců, nicméně struktura je docela pohyblivá a není fixována pevně na místě. Za fyziologických podmínek jsou fosfolipidové molekuly v membráně tekutého krystalického stavu. To znamená, že lipidové molekuly volně difundují a vykazují rychlé boční šíření podél vrstvy, kde se vyskytují. Nicméně výměna fosfolipidových molekul mezi intracelulárním a
extracelulárním listem dvouvrstvy je velmi zdlouhavý proces. [[Lipidový raft|Lipidové rafty]] a kaveoly jsou příkladem [[cholesterol]]em obohacených mikrodomén v buněčné membráně. V živočišných buňkách se cholesterol běžně vyskytuje rozptýlený v různé míře po celé membráně, v nepravidelných prostorech mezi hydrofobními konci membránových lipidů, kde vytváří ztužující a zesilující účinek na membránu <ref name="MBOC" />
<br clear="all" />
 
Řádek 86:
| [[Integrální proteiny]]<br /> nebo transmembránové proteiny
|| Mají hydrofilní cytosolickou doménu,která interaguje s vnitřními molekulami,pak hydrofobní doménu roztahující membránu, která je ukotvuje uvnitř buněčné membrány, a hydrofilní extracelulární doménu, která interaguje s vnějšími molekulami. Hydrofobní domény se skládají z jedné, více nebo kombinace α-helix a β listů proteinových motivů
|| Iontové kanály, [[protonové pumpy]], receptory spřažené s [[G protein|G proteiny]]y
|-
| Proteiny ukotvené s lipidy || Jsou kovalentně vázané na jednu nebo více lipidových molekul, hydrofobně vložené do buněčné membrány. Proteiny samy o sobě nejsou v kontaktu s membránou. || G proteiny