Enzym: Porovnání verzí

Odebrány 4 bajty ,  před 9 lety
Délkou sahají od pouhých 62 aminokyselin v případě [[4-oxalokrotonáttautomeráza|4-oxalokrotonáttautomerázy]]<ref>{{Citace periodika | autor=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP | titul=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer | periodikum=J. Biol. Chem. | ročník=267 | číslo=25 | strany=17716–21 | rok=1992 | pmid=1339435}}</ref> po 2500 aminokyselin dlouhý komplex [[syntáza mastných kyselin|syntázy mastných kyselin]].<ref>{{Citace periodika | autor=Smith S | titul=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes | url=http://www.fasebj.org/cgi/reprint/8/15/1248 | periodikum=FASEB J. | ročník=8 | číslo=15 | strany=1248–59 | datum=1 December 1994 | pmid=8001737}}</ref> Mnohdy se na stavbě enzymu podílí několik samostatných bílkovin, které dohromady tvoří tzv. [[proteinový komplex]]. Pokud se vlivem určitých chemických látek rozruší prostorová struktura enzymů, dojde k tzv. denaturaci, kdy enzym vratně nebo nevratně přestane být funkční. Je tedy zřejmé, že prostorový tvar enzymů je zcela zásadní pro jejich funkčnost – bohužel však stále neumíme podle tvaru molekuly spolehlivě předpovědět druh enzymatické aktivity.<ref>{{Citace periodika | autor=Dunaway-Mariano D | titul=Enzyme function discovery | periodikum=Structure | ročník=16 | číslo=11 | strany=1599–600 | rok=2008| pmid=19000810 | doi=10.1016/j.str.2008.10.001}}</ref> Většina enzymů je mnohem větší než látky, jejichž přeměnu katalyzují a na vlastní enzymatické aktivitě se podílí jen např. 3–4 aminokyseliny. <ref>{{citace elektronické monografie| url = http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ | titul = The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute}}</ref> Tyto aminokyseliny společně vytváří tzv. [[aktivní místo]]. Dalšími důležitými oblastmi v enzymu jsou části, kde se vážou [[kofaktor]]y nebo jiné malé molekuly potřebné pro katalýzu.
 
ahojky :DDDDD
=== Kofaktory ===
{{podrobně|Kofaktor (biochemie)}}
Některé enzymy ke své funkci potřebují další, nebílkovinné molekuly, jimž se obvykle říká [[kofaktor]]y. Takových enzymů je dokonce většina, odhaduje se asi 60 %.<ref name=enzymologie /> Kofaktory obecně umožňují přenos jednotlivých atomů nebo elektronů v průběhu enzymatické činnosti.<ref name=enzymologie /> Vymezení a definice jednotlivých druhů kofaktorů se liší autor od autora, nicméně [[prostetická skupina]] je obvykle chápána jako pevně vázaná a stabilní součást molekul enzymů, zatímco [[koenzym]] se váže pouze slabě a snadno [[disociace|disociuje]]. Navíc obvykle platí, že koenzymy se obvykle po proběhnutí reakce „spotřebovávají“ a jsou v mnoha případech jiným enzymem opět regenerovány, aby mohly opět plnit svou funkci. V reálné biochemii však existuje plynulý přechod mezi koenzymy a prostetickými skupinami.<ref name=enzymologie /> Podle chemické struktury a funkce je možné všechny kofaktory praktičtěji rozdělit do několika skupin:<ref name=enzymologie />
Neregistrovaný uživatel