|
[[Soubor:Protein_repeating_unit.png|náhled|153x153pixelů|Peptidová vazba]]
'''Peptidová vazba''', také '''peptidická vazba''', je druhem [[kovalentníKovalentní vazba|kovalentní]] chemické [[Chemická vazba|vazby]] obsahující seskupení atomů '''–CO–NH–'''. Je typická např. pro [[BílkovinaPeptid|proteinypeptidy]], [[Polypeptid|polypeptidy]] a [[polypeptidBílkovina|proteiny]]y, v nichž se –CO–NH– vytváří při kondenzaci jednotlivých [[aminokyselinaAminokyselina|aminokyselin]], ale dále i pro syntetické [[polyamidPolyamid|polyamidy]]y. Chemicky se sloučeniny s tímto uskupením atomů nazývají [[amidy]]. Aminokyseliny spojené navzájem peptidovou vazbou jsou strukturní kostrou všech peptidů a bílkovin.
StrukturníPeptidová kostru všech bílkovin a peptidů tvoří polymerizované aminokyseliny spojené navzájem peptidovou vazbou. Tavazba se tvoří mezi karboxylem jedné aminokyseliny a aminoskupinou druhé aminokyseliny za současného vzniku vody, přičemž karboxyl poskytuje hydroxyl (OH skupinu) a aminoskupina poskytuje vodík (H proton). Reakce může proběhnout pouze u nedisociovaných skupin, proto je i rovnováha reakce výrazně posunuta na stranu štěpení. Je to dáno tím, že aminokyseliny se vyskytují v roztoku za fyziologických podmínek především v disociované formě a nedisociovaný podíl je velmi malý.
Peptidová vazba je i ve vodném prostředí stálá. Hydrolyzuje ''in vitro'' při zvýšené teplotě v prostředí silné kyseliny nebo zásady; ''in vivo'' její hydrolýzu katalyzuje velké množství enzymů ze skupiny peptidů.
I když je běžnou zvyklostí znázorňovat peptidovou vazbu ve vzorcích jako jednoduchou vazbu, ve skutečnosti dochází vlivem rozdílných elektronegativit prvků účastnících se tvorby peptidové vazby k elektronovým posunům a následným přesmykům. Díky tomu má vazba mezi uhlíkem a dusíkem částečný charakter dvojné vazby a tato skutečnost zabraňuje volné otáčivosti kolem této vazby. Rigidita peptidové vazby má mimořádný význam pro prostorové uspořádávání vznikajících peptidů a bílkovin a je základem jejich biologické účinnosti. ▼{| class="wikitable"
|Rigidita vazby
|Pevnost vazby, nepohyblivost. Vzniká v důsledku resonanční stabilizace a brání volnému otáčení kostry peptidového řetězce kolem osy této vazby.
|}
Dehydratační kondenzace dvou aminokyselin za vytvoření peptidové vazby (červené) s vyloučením vody (modrá).
[[Soubor:AminoacidCondensation.svg|vlevo|náhled|404x404pixelů|Vznik peptidové vazby]] ▼
== Vznik peptidové vazby ==
Karboxylová skupina první aminokyseliny reaguje svým C-koncem s aminoskupinou druhé aminokyseliny na jejím N-konci. R jsou uhlovodíkové řetězce aminokyselin na páteři vzniklého peptidů. Karboxylová skupina -COOH poskytuje -OH skupinu a aminoskupina NH<sub>2</sub> poskytuje H. Vzniká tak peptid a voda.
▲[[Soubor:AminoacidCondensation.svg|vlevo|náhled| 404x404pixelů673x673pixelů|Vznik peptidové vazby mezi dvěma aminokyselinami. Peptidová vazba vyznačena červeně, vyloučená voda modře.]]
=== Vazba peptidová ===
vazba mezi dvěma molekulami aminokyselin, zvláštní typ sekundární amidové vazby. Vzhledem k velké elektronegativitě atomu kyslíku se volný elektronový pár na dusíkovém atomu přesunuje a vazba CO-NH získává částečně dvojný charakter; v bílkovinách a přirozených peptidech převažuje ''trans''- uspořádání, pouze peptidová vazba, vycházející z iminokyseliny prolinu, bývá v ''cis''-uspořádání. Peptidová vazba je i ve vodném prostředí stálá. Hydrolysuje ''in vitro'' při zvýšené teplotě v prostředí silné kyseliny nebo zásady; ''in vivo'' její hydrolysu katalysuje velké množství enzymů ze skupiny peptidas. Pro její synthesu ve vodném prostředí je zapotřebí nejdříve aktivovat karboxylovou skupinu reagující aminokyseliny; pro chemickou synthesu (''in vitro'') byly vypracovány různé způsoby této aktivace, při biosynthese se aminokyselina obvykle aktivuje vazbou na příslušnou tRNA.
== Kondenzace hydroxylové a primární aminové skupiny ==
[[Soubor:Amidbildung.svg|náhled|střed|450px|Kondenzací –OH a –NH<sub>2</sub> na tomto obrázku vzniká peptidová vazba]]Pokud dvě aminokyseliny tvoří ''dipeptid prostřednictvím peptidové vazby'',jedná se o typ kondenzační reakce. tomto druhu kondenzace se k sobě přibližují dvě aminokyseliny, přičemž nestranický řetězec (C1) kyselina karboxylová se blíží k postrannímu řetězci (N2) aminokyseliny druhého. Jeden ztrácí vodík a kyslík ze své karboxylové skupiny (COOH) a druhý ztrácí vodík ze své skupiny aminokyselin (NH<sub>2).</sub> Tato reakce vytváří molekulu vody (H<sub>2</sub>O) a dvě aminokyseliny spojené peptidovou bondou (-CO-NH-). Dvě spojené aminokyseliny se nazývají dipeptid.
Vícenásobnou kondenzací mohou být další aminokyseliny (AS) spojeny peptidovou vazbou. Z dipeptidů (2 AS) se tedy tripeptidy (3), tetrapeptidy (4), pentapeptidy (5), hexapeptidy (6), heptapeptidy (7), oktapeptidy (8), nonapeptidy (9) atd., kde se takové peptidy odlišují od několika aminokyselin, nazývaných oligopeptidy, od ještě větších peptidů z mnoha aminokyselin, nazývaných polypeptidy. Polypeptidy, které jsou zabudovány v řetězci četných aminokyselin, patří k makromolekulím.
▲I když je běžnou zvyklostí znázorňovat peptidovou vazbu ve vzorcích jako jednoduchou vazbu, ve skutečnosti dochází vlivem rozdílných elektronegativit prvků účastnících se tvorby peptidové vazby k elektronovým posunům a následným přesmykům. Díky tomu má vazba mezi uhlíkem a dusíkem částečný charakter dvojné vazby a tato skutečnost zabraňuje volné otáčivosti kolem této vazby. Rigidita peptidové vazby má mimořádný význam pro prostorové uspořádávání vznikajících peptidů a bílkovin a je základem jejich biologické účinnosti.
Polypeptidové řetězce různých aminokyselin tvoří primární strukturální prvek bílkovin a vyznačují se sekvencí aminokyselin. Primární, sekundární a terciární struktury peptidů a bílkovin viz Proteinová struktura.
== Degradace ==
Peptidová vazba může být přerušena hydrolýzou (přidáním vody). V přítomnosti vody se roztápět a uvolňují 8-16 kilojoulů/mol (2-4 kcal/mol) Gibbsovy energie. Tento proces je extrémně pomalý, s poločasem při 25 °C mezi 350 a 600 lety na dluhopis.
U živých organismů je tento proces obvykle katalyzován enzymy známými jako peptidázy nebo proteázy, i když existují zprávy o hydrolýze peptidových bondů způsobené konformačním kmenem, protože peptid/protein se skládá do nativní struktury. neenzymový proces tedy není urychlen stabilizací přechodného stavu, ale spíše destabilizací pozemního stavu.
== vlastnosti ==
Analýzy krystalové struktury aminokyselin a dipeptidů ukazují, že amidová skupina je rovinná, takže všechny atomy zapojené do struktury jsou umístěny v jedné rovině. Úhel zátiší (HNCO) je 180° a atomy nelze kvůli mesomery stabilizaci otáčet proti sobě – peptidová vazba je proto pouze rotačně pružná v omezené míře. Toto omezené rotace může být reprezentováno v Ramachandranském pozemku nebo Janinovském pozemku. Otáčení kolem vazby C<sub>α</sub>-N je popsáno úhlem Φ, otáčení<sub>kolem vazby</sub>C α -C úhlem ψ.
Cyklický Dipeptidy (2,5-diketopiperaziny) z glycinu a <small>L</small>-alanin (vlevo) a ze dvou <small>L</small>- molekul prolinu(vpravo, cyklodi-L -prolyl). Vazby ''cis''peptidů jsou '''označeny modře.'''
== Oligopeptidy a polypeptidy ==
V nativních bílkovinách jsou ''přítomny převážně trans-peptidové''vazby, ''vazby cis''peptidů se nacházejí hlavně v cyklických dipeptidech(diketopiperazinech)a cyklických tripeptidech (například cyklotriprolyl). častějšího výskytu trans-peptidových vazeb jsou steonické obstrukce mezi skupinami na atomu α-C v ''cis''peptidových vazebách, které se nevyskytují v ''trans''konfiguraci.
Dvě spojené aminokyseliny se nazývají dipeptid. Tento dipeptid má na svých koncích opět skupiny -COOH a -NN<sub>2</sub>, které jsou spolu schopné reagovat. Vícenásobnou kondenzací mohou tak být spojeny další aminokyseliny peptidovou vazbou. Mohou vznikat tripeptidy (3), tetrapeptidy (4), pentapeptidy (5), hexapeptidy (6), heptapeptidy (7), oktapeptidy (8), nonapeptidy (9) atd. Tyto peptidy se nazývají oligopeptidy. Nad 10 aminokyselin obsahují polypeptidy, nad 100 aminokyselin obsahují bílkoviny. Sekvence aminokyselin v polypeptidovém řetězci tvoří primární strukturu bílkovin. Bílkoviny jsou makromolekulami.
Úhel vazby (vlevo) a délky vazby (vpravo) typické trans-peptidové vazby
Délka vazby je mezi dusíkem a karbonylem- uhlíkem 133 pm, mezi dusíkem a atomem α-C 146 pm, mezi karbonyl-uhlíkem a atomem α-C 151 odpoledne a mezi karbonyl-uhlíkem a kyslíkem 124 hodin. Kratší délka dluhopisu C-N v amidovém dluhopisu ve srovnání s běžným dluhopisem C-N naznačuje, že má charakter dvojitého dluhopisu; tento typ chemické vazby se také nazývá částečná dvojitá vazba. Tato zvláštnost nachází své vysvětlení v amide-iminol tautomery peptidového pouta.
== Peptidová vazba v živých organismech ==
V živých organizmech můžeme najít základních 20 (proteinotvorných)základních aminokyselin, které mezi sebou vytvářejí peptidové vazby. V abecedním pořadí jsou to tytojsou:
* '''Alanin''' - Ala (A)
* '''Valin''' - Val (V)
Tyto aminokyseliny jsou standardně kódovány v univerzálním '''genetickém kódu''' a jsou využívány v '''proteosyntéze''' - jak je popsáno v kapitole translace. Mimo to ovšem existujíExistují ještě další dvě aminokyseliny, které jsou k tomuto seznamu přiřazovány -, jsou to selenocystein a pyrolysin.
== Externí odkazy ==
* {{Commonscat}}
{{Autoritní data}}
{{Překlad|jazyk=en|článek=Peptide bond|revize=1378563}}
{{Překlad|jazyk=de|článek=Peptidbindung|revize=1378563}}{{Autoritní data}}
[[Kategorie:Organická chemie]]
| 