Peptidová vazba: Porovnání verzí
Smazaný obsah Přidaný obsah
m Příprava na článek peptidová vazba značka: editace z Vizuálního editoru |
m Příprava na článek Peptidová vazba značka: editace z Vizuálního editoru |
||
Řádek 1:
'''Peptidová vazba''', také '''peptidická vazba''', je druhem [[kovalentní vazba|kovalentní]] chemické [[Chemická vazba|vazby]] obsahující seskupení atomů '''–CO–NH–'''. Je typická např. pro [[Bílkovina|proteiny]] a [[polypeptid]]y, v nichž se –CO–NH– vytváří při kondenzaci jednotlivých [[aminokyselina|aminokyselin]], ale dále i pro syntetické [[polyamid]]y. Chemicky se sloučeniny s tímto uskupením atomů nazývají [[amidy]].
Strukturní kostru všech bílkovin a peptidů tvoří polymerizované aminokyseliny spojené navzájem peptidovou vazbou. Ta se tvoří mezi karboxylem jedné aminokyseliny a aminoskupinou druhé aminokyseliny za současného vzniku vody, přičemž karboxyl poskytuje hydroxyl (OH skupinu) a aminoskupina poskytuje vodík (proton). Reakce může proběhnout pouze u nedisociovaných skupin, proto je i rovnováha reakce výrazně posunuta na stranu štěpení. Je to dáno tím, že aminokyseliny se vyskytují v roztoku za fyziologických podmínek především v disociované formě a nedisociovaný podíl je velmi malý.
I když je běžnou zvyklostí znázorňovat peptidovou vazbu ve vzorcích jako jednoduchou vazbu, ve skutečnosti dochází vlivem rozdílných elektronegativit prvků účastnících se tvorby peptidové vazby k elektronovým posunům a následným přesmykům. Díky tomu má vazba mezi uhlíkem a dusíkem částečný charakter dvojné vazby a tato skutečnost zabraňuje volné otáčivosti kolem této vazby. Rigidita peptidové vazby má mimořádný význam pro prostorové uspořádávání vznikajících peptidů a bílkovin a je základem jejich biologické účinnosti.
{| class="wikitable"
|Rigidita vazby
|Pevnost vazby, nepohyblivost. Vzniká v důsledku resonanční stabilizace a brání volnému otáčení kostry peptidového řetězce kolem osy této vazby.
|}
Dehydratační kondenzace dvou aminokyselin za vytvoření peptidové vazby (červené) s vyloučením vody (modrá).
[[Soubor:AminoacidCondensation.svg|vlevo|náhled|404x404pixelů|Vznik peptidové vazby]]
Řádek 9 ⟶ 16:
=== Vazba peptidová ===
vazba mezi dvěma molekulami aminokyselin, zvláštní typ sekundární amidové vazby. Vzhledem k velké elektronegativitě atomu kyslíku se volný elektronový pár na dusíkovém atomu přesunuje a vazba CO-NH získává částečně dvojný charakter; v bílkovinách a přirozených peptidech převažuje ''trans''- uspořádání, pouze peptidová vazba, vycházející z iminokyseliny prolinu, bývá v ''cis''-uspořádání. Peptidová vazba je i ve vodném prostředí stálá. Hydrolysuje ''in vitro'' při zvýšené teplotě v prostředí silné kyseliny nebo zásady; ''in vivo'' její hydrolysu katalysuje velké množství enzymů ze skupiny peptidas. Pro její synthesu ve vodném prostředí je zapotřebí nejdříve aktivovat karboxylovou skupinu reagující aminokyseliny; pro chemickou synthesu (''in vitro'') byly vypracovány různé způsoby této aktivace, při biosynthese se aminokyselina obvykle aktivuje vazbou na příslušnou tRNA.
== Kondenzace hydroxylové a primární aminové skupiny ==
Řádek 30 ⟶ 42:
Úhel vazby (vlevo) a délky vazby (vpravo) typické trans-peptidové vazby
Délka vazby je mezi dusíkem a karbonylem- uhlíkem 133 pm, mezi dusíkem a atomem α-C 146 pm, mezi karbonyl-uhlíkem a atomem α-C 151 odpoledne a mezi karbonyl-uhlíkem a kyslíkem 124 hodin. Kratší délka dluhopisu C-N v amidovém dluhopisu ve srovnání s běžným dluhopisem C-N naznačuje, že má charakter dvojitého dluhopisu; tento typ chemické vazby se také nazývá částečná dvojitá vazba. Tato zvláštnost nachází své vysvětlení v amide-iminol tautomery peptidového pouta.
V živých organizmech můžeme najít základních 20 (proteinotvorných) aminokyselin. V abecedním pořadí jsou to tyto:
* '''Alanin''' - Ala (A)
* '''Arginin''' - Arg (R)
* '''Asparagin''' - Asn (N)
* '''Cystein''' - Cys (C)
* '''Fenylalanin''' - Phe (F)
* '''Glycin''' - Gly (G)
* '''Glutamin''' - Gln (Q)
* '''Histidin''' - His (H)
* '''Isoleucin''' - Ile (I)
* '''Kyselina asparagová''' - Asp (D)
* '''Kyselina glutamová''' - Glu (E)
* '''Leucin''' - Leu (L)
* '''Lysin''' - Lys (K)
* '''Methionin''' - Met (M)
* '''Prolin''' - Pro (P)
* '''Serin''' - Ser (S)
* '''Threonin''' - Thr (T)
* '''Tryptofan''' - Trp (W)
* '''Tyrozin''' - Tyr (Y)
* '''Valin''' - Val (V)
Tyto aminokyseliny jsou standardně kódovány v univerzálním '''genetickém kódu''' a jsou využívány v '''proteosyntéze''' - jak je popsáno v kapitole translace. Mimo to ovšem existují ještě další dvě aminokyseliny, které jsou k tomuto seznamu přiřazovány - jsou to selenocystein a pyrolysin.
== Externí odkazy ==
| |||