G protein: Porovnání verzí
Smazaný obsah Přidaný obsah
Bez shrnutí editace značka: editace z Vizuálního editoru |
m Robot: oprava ISBN; kosmetické úpravy |
||
Řádek 1:
[[Soubor:G-Protein.png|
'''G proteiny''' jsou rodinou [[GTPáza|GTPáz]] důležitých ve [[buněčná signalizace|vnitrobuněčné signalizaci]]. Existují u nich dvě [[konformace]]: „zapnutá“, jsou-li navázány ke [[guanosintrifosfát|GTP]], a „vypnutá“, mají-li navázán [[guanosindifosfát|GDP]]. Přepínání mezi těmito stavy je zprostředkováno [[GEF]] ('''''g'''uanine nucleotide–'''e'''xchange '''f'''actor''), [[Bílkovina|proteiny]], které katalyzují [[disociace|disociaci]] GDP z G proteinu; k vazbě GTP pak dochází samovolně v důsledku jeho vyšší koncentrace v [[cytoplazma|cytoplazmě]]. Změna konformace vyvolaná vazbou GTP umožňuje G proteinu aktivovat další proteiny buněčných signálních kaskád. Rychlost [[hydrolýza|hydrolýzy]] GTP závisí mj. na aktivitě [[GTPázu aktivující protein|GAP]] ('''''G'''TPase-'''a'''ccelerating '''p'''rotein'') proteinů, které mohou také reagovat na extracelulární signály.<ref name="Lodish">Lodish, H. et al.: ''Molecular Cell Biology, 5<sup>th</sup> edition''. W. H. Freeman & Co. New York, 2004, {{ISBN
Za objev a popsání funkce G proteinů obdrželi v roce [[1994]] [[Alfred G. Gilman]] a [[Martin Rodbell]] [[Nobelova cena za fyziologii a medicínu|Nobelovu cenu za fyziologii a medicínu]]. Gilman a Rodbell se původně snažili vysvětlit mechanismus stimulace buněk [[adrenalin]]em. Zjistili, že [[cytosol]]ické [[enzym]]y, jako např. [[adenylátcykláza]], nejsou aktivovány [[receptor]]em přímo, ale prostřednictvím G proteinu, který je receptorem aktivován, a může adenylát cyklázu stimulovat k produkci druhého posla, [[cAMP|cyklického AMP]].
Řádek 11:
=== Heterotrimerické G proteiny ===
[[Soubor:G Protein Cycle.svg|
Heterotrimerické G proteiny jsou v neaktivním stavu asociovány se [[GPCR|specifickými membránovými receptory]]. Skládají se z podjednotek G<sub>α</sub>; a těsně svázaných G<sub>βγ</sub>. Po vazbě [[Ligand (biochemie)|ligandu]] na receptor dochází k jeho konformační změně a je schopný katalyzovat (podobně jako [[GEF]]) výměnu GDP navázaného na G<sub>α</sub> podjednotce asociovaného G proteinu za GTP. Jakmile došlo k vazbě GTP, komplex G<sub>α</sub>•GTP disociuje od G<sub>βγ</sub> podjednotky, oba komplexy však zůstávají vázané v membráně, neboť G<sub>α</sub> a G<sub>γ</sub> podjednotky mají [[kovalentní vazba|kovalentně]] vázaný [[Lipidy|lipidový]] řetězec ([[kyselina myristová|myristoylový]], [[kyselina palmitová|palmitoylový]] nebo [[prenyl]]ový zbytek{{zdroj?}}), pomocí nějž jsou v membráně zakotveny.<ref name="Lodish"/> G<sub>α</sub> s navázaným GTP může aktivovat [[efektor]]ové proteiny, dokud nedojde k hydrolýze navázaného GTP na GDP. G<sub>α</sub> podjednotka je sama [[GTPáza|GTPázou]], a je tak schopná [[katalýza|katalyzovat]] vlastní inaktivaci. Hydrolýzu může ještě urychlit protein [[RGS]] ('''''r'''egulator of '''G''' protein '''s'''ignaling'')<ref name="Lodish"/>, čímž se zkracuje doba, po kterou může G<sub>α</sub> podjednotka aktivovat efektorové proteiny. Po hydrolýze GTP se inaktivovaná G<sub>α</sub> podjednotka rychle opět asociuje s G<sub>βγ</sub>.
Řádek 52:
== Literatura ==
* {{en}} Harvey F. Lodish a kolektiv: ''Molecular Cell Biology'', W. H. Freeman & Co., New York 2004, {{ISBN
== Související články ==
| |||