Cystein je spolu s [[methionin]]em zástupcem [[Aminokyselina#Proteinogenní aminokyseliny|proteinogenní aminokyseliny]] obsahující [[síra|síru]], ta se v cysteinu vyskytuje jako velmi reaktivní [[thioly|thiol]]ová skupina. Postranní skupina volného cysteinu má pHpK kolem 8,5 - takže by měla být v neutrálním prostředí buňky protonovaná a nereaktivní; v proteinech se ale běžně pohybuje mezi 5—10 a může klesnout až k 3,5.<ref name="pmid20799881">{{Citace periodika | příjmení = Klomsiri | jméno = C. | příjmení2 = Karplus | jméno2 = PA. | příjmení3 = Poole | jméno3 = LB. | titul = Cysteine-based redox switches in enzymes. | periodikum = Antioxid Redox Signal | ročník = 14 | číslo = 6 | strany = 1065-77 | měsíc = Mar | rok = 2011 | doi = 10.1089/ars.2010.3376 | pmid = 20799881 }}</ref> V alkalickém prostředí je velmi reaktivní a funguje jako [[nukleofil]], je proto často využíván enzymy v [[aktivní místo|aktivních místech]], při oxidaci dvou cysteinových zbytků vzniká [[disulfidický můstek|disulfidická vazba]], čímž dochází k propojení mezi [[polypeptid]]y s takto propojenými cysteiny. Cystein je dobře rozpustný ve vodě a vytváří [[Vodíková vazba|vodíkové můstky]], je tedy tradičně uváděn jako nenabitá, polární aminokyselina,<ref name="Whitford">{{Citace monografie | příjmení = Whitford | jméno = David | titul = Proteins: Structure and Function | vydavatel = Wiley | rok = 2005 | počet_stran = 542 | kapitola = 2. Amino acids: the building blocks of proteins | strany = 44-45 | isbn = 978-0471498940 | jazyk = en | vydání=1.}}</ref> ve skutečnosti má vlastnosti hydrofóbních aminokyselin, dokáže například stabilizovat tvorbu [[micely|micel]]<ref name="pmid5650851">{{Citace periodika | příjmení = Heitmann | jméno = P. | titul = A model for sulfhydryl groups in proteins. Hydrophobic interactions of the cystein side chain in micelles. | periodikum = Eur J Biochem | ročník = 3 | číslo = 3 | strany = 346-50 | měsíc = Jan | rok = 1968 | doi = | pmid = 5650851 }}</ref> a v proteinech se vyskytuje především ve shlucích hydrofobních aminokyselin.<ref name="pmid10518936">{{Citace periodika | příjmení = Nagano | jméno = N. | příjmení2 = Ota | jméno2 = M. | příjmení3 = Nishikawa | jméno3 = K. | titul = Strong hydrophobic nature of cysteine residues in proteins. | periodikum = FEBS Lett | ročník = 458 | číslo = 1 | strany = 69-71 | měsíc = Sep | rok = 1999 | doi = | pmid = 10518936 }}</ref> Vysvětlení tohoto neobvyklého chování je zřejmě to, že i když je cystein v mnoha ohledech podobný [[serin]]u, tak -SH skupina cysteinu nedokáže vytvářet vodíkové můstky s vodou, na rozdíl od -OH skupiny serinu.<ref name="pmid10518936"/>
