Prolin: Porovnání verzí

Prolin je neslučitelný s některými [[Bílkovina#Sekundární struktura|sekundárními strukturami]] proteinů ([[alfa-helix|α-helix]], [[beta-skládaný list]] , zato se velmi často vyskytuje v [[β-otáčka|β-otáčkách]]. Důvodem je právě jeho iminoskupina, která v [[peptidová vazba|peptidové vazbě]] stabilizuje [[cis-trans izomerie|cis konfiguraci]] (na rozdíl od běžnější a stabilnější trans konfigurace). Cis konfigurace mění směr peptidového řetězce (proto narušuje strukturu α helixu i β skládaného listu) a naopak stabilizuje β otáčku.

 

 

== Deriváty ==