Cystein: Porovnání verzí

{{Infobox Chemická- chemická sloučenina

|Názevnázev=Cystein

|Obrázekobrázek=L-cysteine-skeletal.png

|Šířkavelikost obrázku=200 px

|Popis obrázkupopisek=Strukturní vzorec

|Systematickýsystematický název=

|Ostatníostatní názvy= ''Racionální název'' (2R)-2-amino-3-sulfanylpropanová kyselina

|Sumárnísumární vzorec=[[Uhlík|C]]₃[[Vodík|H]]₇[[Dusík|N]][[Kyslík|O]]₂S

|Čísločíslo CAS=52-90-4

|Molárnímolární hmotnost= 121,16 g/mol

|Teplotateplota tání= 240 °C

'''Cystein''' (značka '''Cys''' nebo '''C''') je v přírodě se vyskytující [[Esenciální aminokyseliny|neesenciální]] [[aminokyselina]], která ve své molekule obsahuje [[thiol]]olovou skupinu -SH. Podílí se významně na struktuře [[Bílkovina|bílkovin]] (tvoří [[disulfidický můstek|disulfidové můstky]]), udržení přiměřeného [[redoxní reakce|oxidačně-redukčního]] prostředí v buňce a účastní se mnoha metabolických drah, a to především v syntéze [[glutathion]]u, [[taurin]]u a metabolismu methioninu. Látky odvozené od cysteinu jsou důležité pro svou [[Antioxidant|antioxidativní]] povahu, čímž pomáhají bojovat proti chorobám vyvolaným [[Oxidační stres|oxidačním stresem]], mimo jiné s chronickými záněty.<ref name="pmid21986479">{{Citace periodika | příjmení = McPherson | jméno = RA. | příjmení2 = Hardy | jméno2 = G. | titul = Clinical and nutritional benefits of cysteine-enriched protein supplements. | periodikum = Curr Opin Clin Nutr Metab Care | ročník = 14 | číslo = 6 | strany = 562-8 | měsíc = Nov | rok = 2011 | doi = 10.1097/MCO.0b013e32834c1780 | pmid = 21986479 }}</ref> Vyskytuje se ve většině bílkovin, jeho průměrné zastoupení je ale asi jen 2%.<ref name="Whitford"/> Thiolová skupina má vysokou afinitu k [[těžký kov|těžkým kovům]]. Toho se využívá v proteinech k vazbě kovových [[ligand (biochemie)|ligandů]], které slouží například v enzymech, ale i k odstranění těžkých kovů, jako je [[rtuť]], [[olovo]] nebo [[kadmium]] z těla, i když při akutních otravách se používá jeho derivát [[N-acetylcystein]].<ref name="pmid20717537">{{Citace periodika | příjmení = Flora | jméno = SJ. | příjmení2 = Pachauri | jméno2 = V. | titul = Chelation in metal intoxication. | periodikum = Int J Environ Res Public Health | ročník = 7 | číslo = 7 | strany = 2745-88 | měsíc = Jul | rok = 2010 | doi = 10.3390/ijerph7072745 | pmid = 20717537 }}</ref>

Výzkum cysteinu úzce souvisí s [[cystin]]em, což jsou dvě kovalentně propojené molekuly cysteinu. Cystin byl nalezen [[William Hyde Wollaston|Wollastonem]] už roku 1810 v [[Ledvinové_kamenyLedvinové kameny#Jiné_typyJiné typy|močových kamenech]] (cystolitech, odtud název) ale v proteinech (v kravím [[Roh (biologie)|rohu]]) až [[Karl Mörner|Mörnerem]] roku 1899. Studium komplikoval fakt, že navzdory tomu, že se dlouho vědělo, že proteiny obsahují síru, používané chemické metody srážely sloučeniny síry, mezi nimi cystin a cystein. Relativně dlouho trvalo, než bylo prokázáno, že cystein z močových kamenů a proteinů jsou identické látky a výzkum z tehdejšího pohledu zpomalovalo, že se cystin při izolacích rozpadal na jinou látku – cystein.<ref name="Historie"/>

== Funkce a vlastnosti ==

Cystein je spolu s [[methionin]]em zástupcem [[proteinogenní aminokyselina|proteinogenní aminokyseliny]] obsahující [[síra|síru]], ta se v cysteinu vyskytuje jako velmi reaktivní [[thiol]]ová skupina. Postranní skupina volného cysteinu má pK kolem 8,5, takže by měla být v neutrálním prostředí buňky protonovaná a nereaktivní; v proteinech se ale běžně pohybuje mezi 5—10 a může klesnout až k 3,5.<ref name="pmid20799881">{{Citace periodika | příjmení = Klomsiri | jméno = C. | příjmení2 = Karplus | jméno2 = PA. | příjmení3 = Poole | jméno3 = LB. | titul = Cysteine-based redox switches in enzymes. | periodikum = Antioxid Redox Signal | ročník = 14 | číslo = 6 | strany = 1065-77 | měsíc = Mar | rok = 2011 | doi = 10.1089/ars.2010.3376 | pmid = 20799881 }}</ref> V alkalickém prostředí je velmi reaktivní a funguje jako [[nukleofil]], je proto často využíván enzymy v [[aktivní místo|aktivních místech]], při oxidaci dvou cysteinových zbytků vzniká [[disulfidická vazba]], čímž dochází k propojení mezi [[polypeptid]]y s takto propojenými cysteiny. Cystein je dobře rozpustný ve vodě a vytváří [[Vodíková vazba|vodíkové můstky]], je tedy tradičně uváděn jako nenabitá, polární aminokyselina,<ref name="Whitford">{{Citace monografie | příjmení = Whitford | jméno = David | titul = Proteins: Structure and Function | vydavatel = Wiley | rok = 2005 | počet_stran = 542 | kapitola = 2. Amino acids: the building blocks of proteins | strany = 44-45 | isbn = 978-0471498940 | jazyk = en | vydání=1.}}</ref> ve skutečnosti má vlastnosti hydrofóbních aminokyselin, dokáže například stabilizovat tvorbu [[micely|micel]]<ref name="pmid5650851">{{Citace periodika | příjmení = Heitmann | jméno = P. | titul = A model for sulfhydryl groups in proteins. Hydrophobic interactions of the cystein side chain in micelles. | periodikum = Eur J Biochem | ročník = 3 | číslo = 3 | strany = 346-50 | měsíc = Jan | rok = 1968 | doi = | pmid = 5650851 }}</ref> a v proteinech se vyskytuje především ve shlucích hydrofobních aminokyselin.<ref name="pmid10518936">{{Citace periodika | příjmení = Nagano | jméno = N. | příjmení2 = Ota | jméno2 = M. | příjmení3 = Nishikawa | jméno3 = K. | titul = Strong hydrophobic nature of cysteine residues in proteins. | periodikum = FEBS Lett | ročník = 458 | číslo = 1 | strany = 69-71 | měsíc = Sep | rok = 1999 | doi = | pmid = 10518936 }}</ref> Vysvětlení tohoto neobvyklého chování je zřejmě to, že i když je cystein v mnoha ohledech podobný [[serin]]u, tak -SH skupina cysteinu nedokáže vytvářet vodíkové můstky s vodou, narozdíl od -OH skupiny serinu.<ref name="pmid10518936"/>

Cystein využívají [[cysteinové proteázy]] ([[papain]], [[kaspáza|kaspázy]]) ve svých [[aktivní místo|aktivních místech]] a [[metalloproteázy]] jím do svého aktivního místa váží kovy.<ref name="Bioinformatics">{{Citace monografie | příjmení = Barnes | jméno = Michael R. | titul = Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data | vydavatel = Wiley | rok = 2007 | počet_stran = 576 | kapitola = 14: Amino Acid Properties and Consequences of Substitutions | strany = en | isbn = 978-0470026205 | jazyk = en}}</ref>

Velmi reaktivní [[thiol]]ová umožňuje napojení celé řady ostatních skupin, například [[Palmitoylace|palmitoylaci]], tedy připojení zbytku [[palmitová kyselina|palmitové kyseliny]] nebo v případě [[C-terminus|C-terminálních]] cysteinů připojení [[farnesyl]]u nebo [[geranyl-geranyl]]u ([[isopenoidy]]). Cystein může být cílem připojení [[ubiquitin]]u, i když tato modifikace mnohem častěji probíhá na [[lyzin]]u. Při vzniku [[FeS cluster|železosirných center]] v [[FeS protein]]ech slouží cystein jako dárce síry: pomocí enzymu jménem [[cystein desulfuráza]] je z cysteinu odštěpena síra a přesunuta do vznikajícího železosirného centra, namísto cysteinu zůstane v proteinu [[alanin]].<ref name="pmid16824008">{{Citace periodika | příjmení = Lill | jméno = R. | příjmení2 = Mühlenhoff | jméno2 = U. | titul = Iron-sulfur protein biogenesis in eukaryotes: components and mechanisms. | periodikum = Annu Rev Cell Dev Biol | ročník = 22 | číslo = | strany = 457-86 | měsíc = | rok = 2006 | doi = 10.1146/annurev.cellbio.22.010305.104538 | pmid = 16824008 }}</ref>

Cystein je pro člověka podmínečně esenciální aminokyselina. Jednak vyžaduje zdroj [[methionin]]u, který dodává atom síry, a bez něj nemůže být syntetizován. Dále syntéza cysteinu neprobíhá při některých jaderných poruchách a pravděpodobně u novorozenců.<ref name="pmid21986479"/> Nedostatek aminokyseliny cysteinu navíc vede ke zvýšené spotřebě esenciálního methioninu (který je v metabolismu mimo jiné nezbytný jako zdroj [[methylová skupina|methylových skupin]]), který následně může tělu chybět.<ref name="pmid16702339">{{Citace periodika | příjmení = Fukagawa | jméno = NK. | titul = Sparing of methionine requirements: evaluation of human data takes sulfur amino acids beyond protein. | periodikum = J Nutr | ročník = 136 | číslo = 6 Suppl | strany = 1676S-1681S | měsíc = Jun | rok = 2006 | doi = | pmid = 16702339 }}</ref>

Nachází se ve všech potravinách bohatých na [[Bílkovina|proteinproteiny]]y, významně je zastoupen např. v [[syrovátka|syrovátce]], [[cibule|cibuli]], [[česnek]]u, [[brokolice|brokolici]] a [[oves|ovsu]].{{doplňte zdroj}}

Samotná degradace cysteinu může probíhat několika cestami s použitím různých enzymů v závislosti na buněčném typu, ve kterém degradace probíhá, a některým podmínkách, především dostupnosti aminokyselin a některých sloučenin obsahujících síru (např. [[S-adenosylmethionin]]). Tyto degradační cesty je možné rozdělit na dva hlavní způsoby degradace – oxidační nebo neoxidační cestu. Cystein může být oxidován a následně přeměněn buď na [[taurin]], nebo na [[Sírany|síranový anion]], které mohou být vyloučeny močí. Případně se z něj může v několika krocích nezahrnujících oxidaci oddělit toxický [[sulfan]] nebo [[sulfidy|sulfid]], které musí být detoxifikovány oxidací v mitochondriích. Při nedostatku cysteinu a dalších sloučenin síry jsou preferovány neoxidační cesty, při nadbytku cesty oxidační.<ref name="pmid20162368">{{Citace periodika | příjmení = Stipanuk | jméno = MH. | příjmení2 = Ueki | jméno2 = I. | titul = Dealing with methionine/homocysteine sulfur: cysteine metabolism to taurine and inorganic sulfur. | periodikum = J Inherit Metab Dis | ročník = 34 | číslo = 1 | strany = 17-32 | měsíc = Feb | rok = 2011 | doi = 10.1007/s10545-009-9006-9 | pmid = 20162368 }}</ref>