Otevřít hlavní menu

Změny

Velikost nezměněna, před 4 lety
m
Odstraňuji šablonu {{link FA}} (vkládanou Wikidaty - skript od Amira); kosmetické úpravy
 
== Povaha inhibitorů ==
Z chemického hlediska může být inhibitorem téměř cokoliv. Jsou známy [[ion]]ty [[Kovy|kovkovů]]ů schopné inhibice, stejně jako různé nízkomolekulární [[anorganická látka|anorganické látky]], ale jako inhibitory se mohou chovat i třeba poměrně vysokomolekulární [[organická látka|organické látky]]. Existuje skupina inhibitorů [[Polypeptid|polypeptidpolypeptidové]]ové (bílkovinné) povahy, jeden z nich například blokuje účinky enzymu [[trypsin]]u.<ref name="enzymologie" />
 
== Reverzibilní inhibice ==
=== Kompetitivní inhibice ===
 
Kompetitivní (soutěživé) inhibitory jsou látky, které soutěží („kompetují“) s molekulami [[Substrát (chemie)|substrátu]] o [[vazebné místo]] na molekule enzymu. Typická je situace, kdy inhibitor tvarem či chemickou strukturou připomíná molekulu substrátu a enzym není schopen mezi nimi rozeznat rozdíl. Následkem toho dochází s určitou pravděpodobností k navázání inhibitoru enzymem, přičemž z tohoto komplexu enzym-substrát nemůže vzniknout produkt. Reakce E + I → EI je však reverzibilní (vratná), takže po určité době dojde k uvolnění inhibitoru a enzym se může znovu „pokusit“ navázat substrát. Znamená to, že se ale snižuje koncentrace volných a tedy dostupných molekul enzymu.<ref name="voet" /> Rozsah inhibice závisí zejména právě na poměru koncentrací molekul substrátu a inhibitoru.<ref name="enzymologie" /> Tím se vlastně zvyšuje [[Michaelisova konstanta]] enzymové reakce (K<sub>M</sub>), což se ukáže při vynesení na [[Lineweaver-Burkův graf]] (stejně jako skutečnost, že [[maximální rychlost]] v<sub>max</sub> zůstává konstantní).<ref name="voet" />
 
[[Soubor:Uncompetitive inhibition.png|thumb|left|[[Lineweaver-Burkův graf]] pro akompetitivní inhibici, znázorněny různé průběhy závislosti 1/S a 1/v při různých koncentracích inhibitoru]]
 
[[Kategorie:Enzymy]]
 
{{Link FA|en}}
1 084 181

editací