Wikipedista:Faskal/Pískoviště2: Porovnání verzí
Smazaný obsah Přidaný obsah
m + ref na historii AA |
záloha |
||
Řádek 4:
http://patfiza.net/books/med/bioinformatics/Barnes%20M.,%20Gray%20I.%20%28eds.%29%20Bioinformatics%20for%20geneticists%20%28Wiley,%202003%29%28411s%29_CsBi_.pdf#page=297
*{{Citace periodika | příjmení = Vickery | jméno = Hubert | titul = The History of the Discovery of the Amino Acids | periodikum = Chemical reviews | ročník = 9 | číslo = 2 | datum = 1931 | strany = 169 -318}}
{{Infobox Chemická sloučenina
|Název= Asparagin
|Obrázek=[[Soubor:L-Asparagin - L-Asparagine.svg|200px|Strukturní vzorec]]
|Systematický název=(S)-2,4-diamino-4-oxobutanová kyselina
|Triviální název=Asparagin
|Anglický název=Asparagine
|Ostatní názvy=2-Amino-3-karbamoylpropanová kyselina
|Funkční vzorec=
|Sumární vzorec=C<sub>4</sub>H<sub>8</sub>N<sub>2</sub>O<sub>3</sub>
|Vzhled= bílé krystaly
|Číslo CAS=70-47-3
|Další čísla CAS=
|Číslo EINECS=
|Indexové číslo=
|Číslo EC=
|PubChem=
|ChEBI=
|UN kód=
|SMILES=C(C(C(=O)O)N)C(=O)N
|InChI=1S/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1
|Číslo RTECS=
|Molární hmotnost= 132,11 g/mol
|Molární koncentrace=
|Molární objem=
|Teplota tání=234-235°C
|Teplota varu=
|Teplota sublimace=
|Teplota rozkladu=
|Teplota změny modifikace=
|Teplota skelného přechodu=
|Teplota dehydratace=
|Hustota=
|Viskozita=
|Dynamický viskozitní koeficient=
|Kinematický viskozitní koeficient=
|Index lomu=
|Tvrdost=
|Kritická teplota=
|Kritický tlak=
|Kritická hustota=
|Teplota trojného bodu=
|Tlak trojného bodu=
|pKa=2,02
|pKb=8,80
|Autoionizační konstanta=
|Rozpustnost=
|Rozpustnost polární=
|Rozpustnost nepolární=
|Součin rozpustnosti=
|Parametr rozpustnosti=
|Ebulioskopická konstanta=
|Kryoskopická konstanta=
|Relativní permitivita=
|Tlak páry=
|Van der Waalsova konstanta=
|Izoelektrický bod=
|Součinitel elektrické vodivosti=
|Součinitel tepelné vodivosti=
|Součinitel elektrického odporu=
|Součinitel délkové roztažnosti=
|Součinitel objemové roztažnosti=
|Měrná magnetická susceptibilita=
|Měrná vodivost=
|Měrný elektrický odpor=
|Ionizační energie=
|Povrchové napětí=
|Průměrný výskyt=
|Rychlost zvuku=
|Struktura=zobrazit
|Krystalová struktura=
|Hrana mřížky=
|Koordinační geometrie=
|Tvar molekuly=
|Dipólový moment=
|Bezpečnost=zobrazit
|Symboly nebezpečí=
|R-věty=
|S-věty=
|Symboly nebezpečí GHS=
|H-věty=
|P-věty=
|NFPA 704={{NFPA 704
|Zdraví=
|Hořlavost=
|Reaktivita=
|Ostatní rizika=}}
|Teplota vzplanutí= °C
|Teplota hoření= °C
|Teplota vznícení= °C
|Meze výbušnosti=
}}
'''Asparagin''' (značka '''Asn''' nebo '''N''') je [[Esenciální aminokyselina|neesenciální]] [[proteinogenní aminokyseliny|proteinogenní aminokyselina]]. Jedná se o [[amid]] [[kyselina asparagová|kyseliny asparagové]] (Asp, D). Řadí se mezi [[polární aminokyseliny]] (aminokyseliny s [[polární molekula|polárním]] postranním řetězcem).
V potravinách upravených smažením či pečením vzniká [[Maillardova reakce|Maillardovou reakcí]] mezi asparaginem a [[redukující cukr|redukujícími cukry]] [[akrylamid]].<ref name="pmid17558658">{{Citace periodika | příjmení = Zhang | jméno = Y. | příjmení2 = Zhang | jméno2 = Y. | titul = Formation and reduction of acrylamide in Maillard reaction: a review based on the current state of knowledge. | periodikum = Crit Rev Food Sci Nutr | ročník = 47 | číslo = 5 | strany = 521-42 | měsíc = | rok = 2007 | doi = 10.1080/10408390600920070 | pmid = 17558658 }}</ref> I když akrylamid nevzniká v toxickém množství, existuje podezření, že může mít rakovinotvorné účinky.<ref>{{Citace elektronické monografie | titul = FAO/WHO Consultation on the Health Implications of Acrylamide in Food | vydavatel = FAO/WHO | datum_přístupu = 2014-12-15 | url = https://web.archive.org/web/20140407083715/http://www.who.int/foodsafety/publications/chem/en/acrylamide_summary.pdf | jazyk = en}}</ref>
== Historie ==
Asparagin byl poprvé izolován roku 1806 [[Louis Nicolas Vauquelin|Vauquelinem]] a [[Pierre Jean Robiquet|Robiquetem]]<ref>{{Citace periodika | příjmení = Vauquelin | jméno = L. N. | titul = La découverte d'un nouveau principe végétal dans le suc des asperges | periodikum = Annales de Chimie | ročník = 57 | číslo = 88 | datum = 1806 | strany = 88–93 | datum_přístupu = 2014-12-25 | jazyk = fr | příjmení2=Robiquet | jméno2=P. J.}}</ref> poté, co Robiquet v laboratoři zapomněl přes víkend na stole šťávu z [[chřest]]u (''asparagus''), ve které vznikly krystalky látky obsahující dusík. Látku bylo obtížné chemicky zařadit, později vyšlo najevo, že se jedná o první identifikovanou aminokyselinu.<ref>{{Citace periodika | příjmení = Vickery | jméno = Hubert | titul = The History of the Discovery of the Amino Acids | periodikum = Chemical reviews | ročník = 9 | číslo = 2 | datum = 1931 | strany = 169 -318}}</ref> Protože se asparagin při izolaci z proteinů snadno přeměňuje na [[Kyselina asparagová|kyselinu asparagovou]], jako součást proteinů byl identifikován až v roce 1932.<ref name="pmid16744807">{{Citace periodika | příjmení = Damodaran | jméno = M. | titul = The isolation of asparagine from an enzymic digest of edestin. | periodikum = Biochem J | ročník = 26 | číslo = 1 | strany = 235-47 | měsíc = | rok = 1932 | doi = | pmid = 16744807 }}</ref>
== Funkce v proteinech ==
Boční řetězec asparaginu není nabitý, ale může být donorem či akceptorem [[vodíková vazba|vodíkové vazby]]. Protože může tímto způsobem interagovat i s [[peptidová vazba|peptidovou kostrou]], vyskytuje se často na začátku a konci [[alfa-helix]]ů a ve smyčkách [[beta-list|beta-listů]], kde nabízí svou vodíkovou vazbu pro stabilizaci
Since the asparagine side-chain can form hydrogen bond interactions with the peptide backbone, asparagine residues are often found near the beginning and the end of alpha-helices, and in turn motifs in beta sheets. Its role can be thought as "capping" the hydrogen bond interactions that would otherwise be satisfied by the polypeptide backbone. Glutamines, with an extra methylene group, have more conformational entropy and thus are less useful in this regard.
Asparagine also provides key sites for N-linked glycosylation, modification of the protein chain with the addition of carbohydrate chains.
The side chain of asparagine is thus uncharged, but it can act as a hydrogen bond donor or acceptor. This is worth bearing in mind as the side chain of asparagine is sterically suited to interactions with main chain groups.
Přes [[dusík]] amidové skupiny se v [[endoplazmatické retikulum|endoplasmatickém retikulu]] na asparagin vážou [[N-glykosidová vazba|N-glykosidovou vazbou]] [[oligosacharidy]] za tvorby [[N-glykoprotein|N-glykoproteinů]] (viz [[glykoproteiny]]).
{{Commonscat}}
== Reference ==
<references />
{{Pahýl}}
{{Aminokyseliny}}
{{Portály|Chemie}}
[[Kategorie:Proteinogenní aminokyseliny]]
[[Kategorie:Amidy dikarboxylových aminokyselin]]
== Další ==
[https://en.wikipedia.org/wiki/The_Big_Read knihy]
| |||