Aβ jsou považovány za finální fibrilární formu v β struktuře, vznikající polymerizačním procesem v jádře. PatříJedná dose o [[misfolding|misfoldní]], tedy špatně [[folding skupiny|prostorově missfoldníchsložený]] proteinůprotein. Ke vzniku amyloidu dochází agregací původně solubnírozpustné formy proteinu s primárně nebo sekundárně výrazně zastoupenou [[Beta-skládaný list|beta strukturou]] do formy [[Fibrilární protein|fibrilární]]. Vzniklé fibrily se skládají z úseků β, kde jednotlivé řetězce jsou navzájem uspořádány antiparalelně a leží kolmo na dlouhou osu vlákna. Utváření Aβ je charakteristické třemi fázemi.
1.# Pomalá [[nukleace|nukleační]] fáze: Díky konformačnímu přechodu rozpustného precursoruprekurzoru dochází ke generovánítvorbě jader („semínek“) náchylných k agregaci. Tyto globulární fragmenty se v průběhu času formují do protofilament.
2.# Fáze růstu: V této fázi se jádra formují do polymerů. Tento děj nastává v momentě, kdy koncentrace dosáhne kritických hodnot. Koncentrace může být snížena v intervalu před začátkem formování Aβ22. [[Dimer]] je základní formací vedoucí ke vzniku protofilament. Přirozeně se vyskytující rozpustná forma musí projít konformační změnou zahrnující záhyb Gly25 a tvorbu intramolekulárního β[[beta-sheetskládaný list|beta-skládaného listu]] před agregací. Sekvence 4Gly zbytků (G25, G29, G33, G37) je destabilizující pro [[alfa-helix]], ale stabilizuje zabalení do βbeta-sheetlistu. Vlásenka monomeru Aβ je stabilizována [[solný můstek|solnými můstky]] mezi D23 a K2818. Agregáty Aβ od velikosti dimerů po mnohem vyšší polymery s vyšší molekulovou hmotností jsou předchůdci prstencových protofilament, ze kterých dále vznikají fibrily.
3.# Ustálená fáze: Monomery a fibrily jsou v dynamické rovnováze.<ref>{{Citace monografie | titul name="" Protein Folding, Misfolding and Aggregation , | vydavatel = Royal Society of Chemistry"">{{Citace monografie
