Transmembránový protein: Porovnání verzí

Transmembránové proteiny jsou tzv. [[amfipatie|amfipatické]], tzn. část jejich molekuly je [[hydrofilie|hydrofilní]] a část [[hydrofobie|hydrofobní]]. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází [[fosfolipid]]ovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých [[mastná kyselina|mastných kyselin]] jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji [[alfa-helix]], nebo také [[beta-barel]] složený z [[beta-skládaný list|beta-skládaných listů]].<ref name="molbio">{{citace monografie | autor = Alberts, Bruce , et al.| rok=2002|titul= The Molecular Biology of the Cell | edice=4th. ed|vydavatel = Garland Science | isbn=0-8153-3218-1}}</ref> K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol⁻¹, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.<ref>{{citace monografie| titul = Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition| autor = Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell| isbn = 0-07-138901-6| rok=2003}}</ref>