Ubiquitin: Porovnání verzí

'''Ubiquitin''' či '''ubikvitin''' (z [[latina|lat.]] ''ubique'', všude) je malý globulární [[Bílkovina|protein]] o délce 76&nbsp;[[aminokyselina|aminokyselin]], přítomný ve všech [[eukaryotická buňka|eukaryotických buňkách]], který reguluje rozklad jiných proteinů v [[proteazom]]u, [[lyzozom]]u či ve [[vakuola|vakuole]]. V určitých případech však také stimuluje [[endocytóza|endocytózu]], vnitrobuněčný transport a podílí se na udržování struktury [[chromatin]]u (ubiquitin se váže se na [[histon]]y).<ref name="dictionary">{{citace monografie| titul = A Dictionary of Genetics, Seventh Edition | autor = ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN | vydavatel = Oxford University Press| rok=2006}}</ref>

Ubiquitin se zpravidla připojí na protein, který má být rozložen (degradován), tento proces navázání ubiquitinu se označuje jako '''ubiquitinace'''. Váže se [[glycin]]em (na svém C-terminálním konci) k [[lysin]]u na proteinu určeném k degradaci.<ref name="dictionary" />

Na cílový protein, určený k degradaci, se ubikvitin váže pomocí tří [[enzym]]ů, aktivačního E1, konjugačního E2 a ligačního E3. Ligační enzym se spojí s cílovým proteinem. Aktivační enzym nejprve ubikvitin aktivuje na účet [[Adenosintrifosfát|ATP]] a poté ho předá konjugačnímu enzymu, který se spojí s komplexem, tvořeným ligačním enzymem spojeným s cílovým proteinem určeným k degradaci. V tomto komplexu tvořeným E2, E3, ubikvitinem a cílovým proteinem pak dojde k navázání ubikvitinu na cílový protein. E2 a E3 se recykluje.<ref name="alberts">{{citace monografie|titul = Molecular Biology of the Cell |autor = ALBERTS, Bruce et al |vydavatel = Garland Science |rok = 2002 |url = http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mboc4&part=A972#A1111}}</ref>