Bakteriorodopsin

Bakteriorhodopsin je integrální membránový protein obsažený ve slanomilných archeích Halobacteria. Při nízkém obsahu kyslíku tyto organismy v membráně vytváří okolo 0,5 µm^[1] široké purpurové nebo nachové oblasti, jejichž jedinou bílkovinnou složkou je právě bakteriorhodopsin.

**Struktura bakteriorhodopsinu**: 7 α-šroubovicových segmentů a kovalentně vázaná prostetická skupina retinal

Strukturou se podobá rodopsinu živočichů.^[2]

Struktura editovat

Bakteriorodopsin se skládá z 247 aminokyselin.^[1] Obsažená prostetická skupina je kovalentně vázaný retinal, který patří mezi chromofory (světlo absorbující skupiny) a zodpovídá za purpurovou barvu bakteriorhodopsinu. Vazba mezi retinalem a lysinem-216 je Schiffova báze -CH=N⁽⁺⁾H-, podobně se váže i v rodopsinu (oční pigment).

Bílkovinná část obsahuje 7 α-helikálních hydrofobních nepolárních struktur, které jsou okolo 25 aminokyselin dlouhé.^[1] Jelikož jsou téměř dokonale kolmé k rovině membrány, dobře interagují s hydrofobním vnitřkem fosfolipidové dvouvrstvy a jsou velmi stabilizované. Vnitřní skupiny jsou více polární a tvoří hydrofilní kanál, který umožňuje průchod vodíkovým kationtům. I jiné membránové pumpy a kanály mají podobné složení. N-koncová skupina (H₃N⁺-) je umístěna vně buňky, šroubovice probíhají přes membránu střídavě dovnitř a ven, a proto je C-koncová skupina (-COO⁻) naopak uvnitř buňky.

Význam editovat

Hlavní funkcí bakteriorhodopsinu je fotofosforylace:

Pomocí světelné energie pumpuje přes membránu vodíkové kationty a vytváří rozdíl elektrického potenciálu.
Vzniklý gradient (koncentrační spád) protonů je využit k syntéze energeticky bohaté sloučeniny ATP z ADP a anorganického fosfátu (fosforečnanu).

Nedostatek kyslíku pro získání energie oxidací živin buněčným dýcháním je tak kompenzován energií Slunce. Nejedná se však o fotosyntézu, neboť světelná energie se zde nevyužívá k syntéze sacharidů a podobných zásobních a stavebních sloučenin.

V klidovém stavu je Schiffova báze retinal-lysin protonovaná (RH⁺, navázaný vodíkový kation) a celá struktura je otevřena dovnitř membrány. Po exitaci absorpcí světla nastane konformační změna, což způsobí otočení R*H⁺ směrem ven z membrány (R* je excitovaná forma R). Dále se zvýší disociační konstanta (snížení pK) a dojde k uvolnění protonu vně membrány. Pumpa se posléze vrací do klidového stavu a R znovu směřuje dovnitř membrány. Relaxace způsobí pokles disociační konstanty (vzrůst pK) a dojde k navázání nového protonu z vnitřní strany membrány (RH⁺). Pumpa se opět nachází ve výchozím stavu a výsledkem jednoho cyklu je přenos jednoho protonu z vnitřní na vnější stranu membrány. Na syntézu jedné molekuly ATP je potřeba přenést 2-3 protony.^[3]

Odkazy editovat

Reference editovat

↑ ^a ^b ^c VOET, D.; VOETOVÁ, J. Biochemie. 1. čes. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. S. 313–314.
↑ Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání A D Smith. [s.l.]: The General editors, 1997. Dostupné online. ISBN 0-19-850673-2.
↑ VOET, D.; VOETOVÁ, J. Biochemie. 1. čes. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. S. 615–616.

Externí odkazy editovat

Obrázky, zvuky či videa k tématu Bakteriorodopsin na Wikimedia Commons

[voet-1] VOET, D.; VOETOVÁ, J. Biochemie. 1. čes. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. S. 313–314.

[oxford-2] Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání A D Smith. [s.l.]: The General editors, 1997. Dostupné online. ISBN 0-19-850673-2.

[3] VOET, D.; VOETOVÁ, J. Biochemie. 1. čes. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. S. 615–616.

[1]

[2]

[3]