Oktapeptid
Oktapeptidy jsou oligopeptidy s molekulou složenou z osmi molekul aminokyselin, které jsou vzájemně propojeny peptidovou vazbou.
Stejně jako většina peptidů se oktapeptidy nacházejí v živých organismech, ve kterých mají důležité funkce. Využívají se také ve farmakologii. Mnoho z těchto sloučenin je také vyráběno synteticky.
Lineární oktapeptidy editovat
.svg)
Lineární oktapeptidy mají aminokyselin vzájemně propojeny v řetězci prostřednictvím sedmi peptidových vazeb.
Adrenorfin editovat
Adrenorfin, také známý jako metorphamid, je jedním z opioidních peptidů. V roce 1983 byl poprvé získán z lidského nádoru adnoidního feochromocytomu Japoncem Kensaku Mizuno a Američanem Christopherem J. Evansem. Adrenorfin se váže na μ- a κ-opioidní receptory.
.svg)
Angiotensin II editovat
Angiotensin II, dříve hypertenzin II, je peptidový hormon produkovaný enzymem konvertujícím angiotenzin z angiotenzinu I. V roce 1953 se americkému biochemikovi Leonardu T. Skeggsem podařilo dokázat, že tento oktapeptid se vytváří v krevní plazmě. Angiotensin II zvyšuje krevní tlak vazokonstrakcí, vykazuje stimulační účinky na glykogenolýzu v játrech, na opětovné vychytávání iontů sodíku v ledvinách, na uvolňování vazopresinu v mozku a na uvolňování kortikotropinu v hypofýze.
Cyklické oktapeptidy editovat
Cyklické oktapeptidy vytvářejí pomocí osmé peptidové vazby kruh. U některých cyklických oktapeptidů vzniká kruh pomocí jiných kovalentních vazeb, například u hymenistatinu I.
α-Amanitin editovat
α-Amanitin patří do skupiny amatoxinů (dále beta-amanitin, gama-amanitin).
Jedná se o toxické cyklické oktapeptidy, které se vyskytují v některých houbách. α-Amanitin byl izolován z houby Amanita phalloides v roce 1941 německým chemikem Heinrichem Wielandem. A až v roce 1949, kdy byl objeven další toxin podobný amanitinu, se dostal na jméno α-amanitin.
Je inhibitorem RNA polymerázy II a pro tuto vlastnost se zkoumá jeho využití při léčbě rakoviny.
.svg)
Hymenistatin-I editovat
Hymenistatin-I byl izolován v roce 1989 americkým chemikem Georgem R. Pettitem z hub rodu Hymeniacidone. Jako cyklosporin inhibuje tento oktapeptid humorální a buněčnou imunitní odpověď.
.svg)
Moroidin editovat
Moroidin je cyklický oktapeptid, který má neobvyklý můstek mezi atomem N v imidazolu histidinu a atomem C v prstenci stélky tryptofanu. Druhý můstek se nachází mezi šestým a třetím uhlíkovým atomem téhož kruhu, třetí můstek je ve zbytku leucinu.
Molekuly moroidinu jsou obsaženy v kopřivách Laportea moroides a Dendrocnide moroides, ze kterých byly izolovány v roce 1985 britským biochemika Dudleyho H. Williamse. Moroidin je zodpovědný za bolest a zarudnutí po styku s kopřivou. Moroidin zabraňuje polymerizaci tubulinu, a je proto navržen jako nová třída inhibitorů mikrotubulů.
.svg)
Oktreotid editovat
Oktreotid je syntetický analog somatostatinua, také známý jako sandostatin®. Poprvé byl syntetizována v roce 1982. Struktura oktopeptidu ukazuje, že aminokyselina threonin byla redukována na dusíkatý alkohol - threoninol.
Oktreotid je farmakologicky aktivní a inhibuje mimo jiné uvolňování růstového hormonu somatropinu. Používá se například při symptomatické terapii gastroenteropakreatických nádorů. Dále bylo prokázáno, že podkožní oktreotid je účinný proti klastrovým bolestem hlavy.
Související články editovat
Reference editovat
V tomto článku byl použit překlad textu z článku Octapeptide na německé Wikipedii.